曹洪玉,郭相金,唐乾,史珊珊,王珍,郑学仿.化学通报,2015,78(9):829.
游离芳香氨基酸和半胱氨酸对光诱导高铁肌红蛋白还原的影响
Effect of Free Aromatic Amino Acids and Cysteine on Photoreduction of met-Myoglobin
投稿时间:2015-03-16  修订日期:2015-06-07
DOI:
中文关键词:  肌红蛋白  游离氨基酸  光照还原  电子传递  三维荧光
英文关键词:met-Myoglobin, Free  Amino Acids, Photoreduction, Electron  Transfer, Three-Dimensional  Fluorescence
基金项目:国家自然科学基金(21271036, 20871024)资助项目, 辽宁省教育厅科技项目(L2013471)资助
作者单位E-mail
曹洪玉 大连大学生命科学与技术学院 caohongyu@foxmail.com 
郭相金 辽宁省生物有机化学重点实验室 大连
大连大学环境与化学工程学院 
kingcoguo@126.com 
唐乾 辽宁省生物有机化学重点实验室 大连
大连大学生命科学与技术学院 
 
史珊珊 辽宁省生物有机化学重点实验室 大连
大连大学生命科学与技术学院 
 
王珍 辽宁省生物有机化学重点实验室 大连
大连大学生命科学与技术学院 
 
郑学仿* 辽宁省生物有机化学重点实验室 大连 dlxfzheng@126.com 
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中文摘要:
      肌红蛋白(Myoglobin,Mb)中血红素辅基不仅具有储氧功能,也能吸收特定波长的光而影响蛋白功能表达。实验发现,部分游离的氨基酸对光诱导高铁肌红蛋白(metMb,Fe(III)-Mb)的还原过程及还原程度都有重要作用,因此本文采用紫外-可见吸收光谱(UV-Vis)、圆二色谱(CD)、三维荧光光谱法,在光照体系中加入拥挤试剂来模拟细胞内拥挤环境,研究芳香氨基酸(色氨酸Trp、苯丙氨酸Phe、酪氨酸Tyr)、半胱氨酸Cys对肌红蛋白还原的影响。结果表明含-OH或-SH基团的氨基酸(Tyr、Cys)能使metMb发生较好的光还原,无-OH或-SH基团的氨基酸(Trp、Phe)对metMb的光还原作用较弱,氨基酸促进metMb光还原的整个过程可能是分子间电子转移的过程。metMb在拥挤环境聚蔗糖70(Ficoll 70)中的光诱导还原程度比在稀溶液中高,拥挤试剂Ficoll70对蛋白的二级结构起保护作用,能够稳定血红素微环境。
英文摘要:
      Myoglobin heme cofactor can absorb specific wavelength of light to affect the expression of protein function. In this work, we found free amino acid played an important role in photoreduction of met-myoglobin. Applied with UV-Vis absorption, CD spectra and three-dimensional fluorescence spectroscopy, we studied the aromatic amino acids (tryptophan, phenylalanine and tyrosine) and cysteine impacts on the photoreduction of myoglobin in the crowded environment by adding crowded reagents. The UV-Vis absorption spectrum data revealed that the amino acids containing -OH or -SH groups (Tyr, Cys) could facilitate the photoreduction process of Mb, while the Amino acids (Trp, Phe) without -OH or -SH groups had weakly effect on photoreduction of Mb. The amino acid promotion of the Mb photoreduction process may be radical electron transfer process. The photoreduction extent of metMb was much higher in Ficoll70 solution than that in dilute solution. In addition, crowded reagent Ficoll70 could protect the secondary structure of protein and stabilize the heme microenvironment.
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