| 鲁攀,柴亚红,鲁圣军,姚立.化学通报,2016,79(6):554-557. |
| 采用超低场生物力谱技术研究核酸适配体与凝血酶蛋白的相互作用 |
| Investigating the Binding Force of Thrombin and its Aptamer based on Ultra-Low-Field Biological Force Spectroscopy |
| 投稿时间：2016-01-02 修订日期：2016-01-25 |
| DOI： |
| 中文关键词: 凝血酶蛋白 核酸适配体 相互作用力 超低场生物力谱 |
| 英文关键词:thrombin, aptamer, interaction force, Ultra-Low-Field biological force spectroscopy |
| 基金项目:贵州省工业攻关项目黔科合GY字[2009]3016; 国家自然科学基金项目（21573250）;中国科学院项目(YZ201424); |
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| 中文摘要: |
| 蛋白质和核酸是构成生命体最为重要的两类生物大分子, 它们之间的相互作用是分子生物学研究的中心问题之一, 它是许多生命活动的重要组成部分。本文基于一种全新的超低场生物力谱技术,以凝血酶蛋白为研究对象,考查了凝血酶与其对应的核酸适配体之间的相互作用。结果表明,凝血酶蛋白与核酸适配体之间的结合力大小约为56 pN。同时,在分子水平上获得了凝血酶蛋白与核酸适配体之间的解离动力学信息。 |
| 英文摘要: |
| Nucleic acids and proteins are two kinds of most important molecules in cells. The interaction between proteins and nucleic acids is one of the key issues in molecular biology. Here, we investigated the interaction between thrombin and its corresponding aptamer (T15) based on a new Ultra-Low-Field biological force spectroscopy. The result shows that the binding force of thrombin/aptamer complex is about 56 pN. In addition, dissociation kinetic information of thrombin/apatamer can be obtained on the molecular level. |
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